赫尔辛基大学物理系、芬兰和克拉科夫雅盖隆大学克拉科夫分校的研究人员波兰发现，运动不耐受相关线粒体疾病突变引起的细微氢键重排可干扰呼吸链复合物III的正常功能。复合物III是促进细胞能量（ATP）生成的关键酶之一。
能量在细胞线粒体中以ATP的形式产生。一种称为电子传递链的途径由五种酶组成，它们通过复杂的电子和质子运动共同合成ATP。该链中的第三种酶是细胞色素bc1（或复合物III），它催化质子泵送以响应电子转移反应。
已知复合物III的突变与几种线粒体疾病有关。Patryk Kuleta进行的光谱实验显示野生型和突变型酶之间存在一些明显差异。Kuleta在波兰克拉科夫贾吉略大学Artur Osyczka教授的研究小组工作。
赫尔辛基大学物理系的博士生Jonathan Lasham在野生型和突变型酶上采用经典分子动力学模拟和密度泛函理论计算。计算结果不仅为实验数据提供了新的解释，而且还产生了更深刻的机理见解。
将氨基酸甘氨酸变为丝氨酸的单点突变可稳定复合物III的血红素基团的更强氢键。这会干扰血红素的氧化还原电位和自旋状态，从而影响复合物III的野生型电子转移功能。
Vivek Sharma总结道：“这些结合的实验计算结果提供了详细的分子见解，以了解线粒体酶的点突变可能导致疾病的发生，并为开发未来的治疗方法提供了依据。”学院研究员和西格丽德JueLuUS赫尔辛基大学物理系高级研究员。
实现这些结果所需的计算资源由芬兰科学计算中心（CSC）和PRACE提供。在芬兰CSC的Mahti超级计算机上进行了大规模分子动力学模拟。
联合实验和计算生物物理学研究的结果已发表在PNAS上。
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